Dynabeads™ M-280 羊抗小鼠 IgG
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Dynabeads™ M-280 羊抗小鼠 IgG
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Dynabeads™ M-280 羊抗小鼠 IgG

Dynabeads M-280 绵羊抗小鼠 IgG 为微珠表面共价偶联有亲和纯化的多克隆绵羊抗小鼠 IgG 的 2.8 µm 超顺磁性微珠了解更多信息
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货号 11201D
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Dynabeads M-280 绵羊抗小鼠 IgG 为微珠表面共价偶联有亲和纯化的多克隆绵羊抗小鼠 IgG 的 2.8 µm 超顺磁性微珠。这些微球为固体支持物,设计用于简单且有效地结合小鼠 IgG 及其它靶蛋白。大小均一的单分散性无孔 Dynabeads 微珠是适合多种应用的灵活产品,如结合免疫球蛋白 (Ig)、蛋白纯化、夹心法免疫检测、免疫沉淀 (Ip)、免疫共沉淀 (Co-IP) 以及细胞与微生物分离。多克隆绵羊抗体可结合小鼠 IgG1、IgG2a 和 IgG2b,且对小鼠 IgG3 和 IgM 具有较低反应性。人交叉反应性更低。

•在不到40分钟的时间内分离蛋白
• 可结合大多数小鼠 IgG 亚类
• 极低的非特异性结合及高信噪比
• 无需色谱柱、离心步骤或耗时的预清洗步骤
• 高重现性和高通量与 KingFisher 仪器兼容

可快速且简便的进行手动 Dynabeads 分离
可将能够识别靶分子的一抗加入到样品中(间接技术)或预包被到 Dynabeads M-280 绵羊抗小鼠 IgG 上(直接技术)。无论采用哪种技术,Dynabeads M-280 绵羊抗小鼠 IgG 与样品混合时,微珠都会结合靶标。将样品置于 DynaMag 磁架上即可将微珠结合的靶分子从其余样品中分离出来。然后通过吸液移除上清液。可采用传统的洗脱方法将靶分子与微珠洗脱分离并用于诸如 Western 印迹或质谱分析等应用,或用于进一步的下游应用但仍与微珠附着。

Dynabeads 自动化分离有助于提高通量,减少手动操作时间
如果您并行处理多个样品,那么洗涤步骤的数量与手动操作时间会与样品数量成比例地增加。一次处理多个样品时,移液管及其他手动操作获得的结果往往不如自动化。为了更好地处理中等至高通量的样品,减少手动操作时间并确保可重现性较高,我们开发了适用于 KingFisher Flex 和 KingFisher Duo Prime 仪器的 IP 方案。自动化方案复制人工方案,从而获得同样高的靶蛋白产率以及相同的低非特异性结合和高可重现性。无论您要处理 10 个还是 96 个样品,IP 方案可在 40 分钟内完成。’只需将试剂加载到孔板上,按下“开始”按钮,到您准备好下游分析时,IP 即可完成。根据抗体和靶蛋白的丰度和/或特异性,可能需要进行一些优化(例如,孵育时间)。

•使用 KingFisher Duo 仪器进行低到中等通量的处理(1-12份样品/次)
• 使用 KingFisher Flex 仪器进行高通量的处理(12-96份样品/次)
请参阅自动化方案
请观看 KingFisher Flex 仪器相关视频

了解有关 Dynabeads 的更多信息
请参阅免疫沉淀选择指南、数据和参考文献
• 请参阅用于 Dynabeads 分离的磁力架
查找适用于其它应用的 Dynabeads 产品

OEM 采购
如需以 OEM 形式采购 Dynabeads 绵羊抗小鼠 IgG 产品,请联系我们对外授权的销售部门和 OEM 销售部门。
仅供科研使用。不可用于诊断程序。
规格
认证/合规ISO9001 和 ISO13485
颜色Brown
最大浓度10 mg/mL
描述Polyclonal sheep anti-mouse IgG covalently bound to Dynabeads
直径(公制)2.8 μm
适用于(应用)蛋白纯化
适用于(设备)DynaMag 磁力架或 KingFisher 仪器
产品规格悬浮磁珠
高通量能力兼容高通量应用
配基类型抗体
材料Polystyrene
数量2 mL
反应性可结合小鼠 IgG1、IgG2a 和 IgG2b。对小鼠 IgG3 和 IgM 具有较低反应性。
调控状态For Research Use Only
有效期自生产之日起 36 个月
运输条件室温
种属绵羊
靶标Proteins
均一性Monosized 2.8 μm (CV <5%)
类型抗体包被微球
Unit SizeEach
内容与储存
包含:2mL Dynabeads M-280 羊抗小鼠 IgG(10mg 微珠/mL)
储存:2°C 至 8°C

常见问题解答 (FAQ)

使用Dynabeads M-280链霉亲和素磁珠时,背景很高。我该如何避免这种情况的发生?

高背景可能是由磁珠表面的BSA非特异性结合或者链霉亲和素的非特异性结合引起的。升高pH或盐浓度,都有助于减少非特异结合。建议改用Dynabeads M-270链霉亲和素磁珠,这些磁珠无BSA包被,且由于其是基于羧基活化的而具有亲水性。

我的Dynabeads磁珠不能很好地吸附到磁力架上,对此你们有什么建议吗?

请查看以下可能原因:

•溶液太粘稠。
•蛋白质间相互作用导致磁珠聚集。

尝试以下建议:
•延长分离时间(将管子留在磁力架上2-5分钟)。
•向裂解液中加入DNase I(约0.01 mg/mL)。
•将结合和/或清洗缓冲液中的Tween20浓度增加至约0.05%。
•向结合和/或清洗缓冲液中加入最多至20 mM 的β-巯基乙醇。

我想要分离较长的双链DNA片段,你们有什么产品可以推荐?

对于小于1 kb的生物素标记DNA,我们推荐使用Dynabeads M270链霉亲和素磁珠和MyOne C1磁珠。对于大于1kb的双链DNA分子,我们推荐Dynabeads KilobaseBINDER试剂盒。KilobaseBINDER试剂包括M-280链霉亲和素偶联的Dynabeads磁珠和一种含有专利的固定活化剂的结合液,可结合较长的生物素化DNA分子以进行分离。请点击以下链接(https://www.thermofisher.com/us/en/home/life-science/dna-rna-purification-analysis/napamisc/capture-of-biotinylated-targets/immobilisation-of-long-biotinylated-dna-fragments.html),查看关于长的生物素化DNA片段分离的更多信息。

我能否使用Dynabeads磁珠分离单链DNA模板?

可以,Dynabeads磁珠可用于分离单链DNA。链霉亲和素Dynabeads磁珠能够以生物素化的DNA片段为靶标,通过使双链DNA变性,从而去除非生物素化链。链霉亲和素偶联的Dynabeads磁珠不会抑制任何酶活性。因此,可以在固相上直接对磁珠结合的DNA进行下一步处理。请点击以下链接(https://www.thermofisher.com/us/en/home/life-science/dna-rna-purification-analysis/napamisc/capture-of-biotinylated-targets/preparing-single-stranded-dna-templates.html),查看关于单链DNA捕获的更多信息。

什么是磁化率?

磁化率能够衡量磁珠向磁力架迁移的速度,其大小取决于铁含量和氧化铁的特性。Dynabeads磁珠的磁化率是指质量磁化率,单位可以是cgs单位/g或m^3/kg(国际单位制)。对于亚铁磁性和铁磁性物质,质量磁化率取决于磁场强度(H),这些物质的磁化强度与H不是线性关系,而是随着场强增加而趋于饱和。因此, Dynabeads磁珠的质量磁化率是在固定条件下由标准操作程序而测定的。我们产品目录中给出的质量磁化率是国际单位制。磁化率由从高斯(cgs、emu)单位向国际单位的转换,是通过“高斯系数(emu/g或cgs/g)x 4π x 10^-3”而实现的。所得单位也被称为合理化质量磁化率,与(国际单位制)无量纲磁化率单位有所区别。通常,质量磁化率可用来衡量在非均匀磁场中影响物体的力(Fz)。测定Dynabeads磁珠的质量磁化率时,首先对样本称重,然后将样本放置于已知强度的磁场中。随后,再次称重得到样本重量(F1),并与关闭磁场时样本的重量(F0)进行对比。使用下述公式计算磁化率:K x 10^–3 = [(F1-F0) x m x 0.335 x 10^6],K表示质量为m的样本的质量磁化率。最后,将磁化率转换为国际单位制。

引用和文献 (12)

引用和文献
Abstract
Development and mechanism of ?-secretase modulators for Alzheimer's disease.
Authors:Crump CJ, Johnson DS, Li YM
Journal:Biochemistry
PubMed ID:23614767
'?-Secretase is an aspartyl intramembranal protease composed of presenilin, Nicastrin, Aph1, and Pen2 with 19 transmembrane domains. ?-Secretase cleaves the amyloid precursor proteins (APP) to release Aß peptides that likely play a causative role in the pathogenesis of Alzheimer&#39;s disease (AD). In addition, ?-secretase cleaves Notch and other type I ... More
Characterization of the postsynaptic protein neurogranin in paired cerebrospinal fluid and plasma samples from Alzheimer's disease patients and healthy controls.
Authors:Kvartsberg H, Portelius E, Andreasson U, Brinkmalm G, Hellwig K, Lelental N, Kornhuber J, Hansson O, Minthon L, Spitzer P, Maler JM, Zetterberg H, Blennow K, Lewczuk P
Journal:
PubMed ID:26136856
'Synaptic dysfunction and degeneration are central events in Alzheimer''s disease (AD) pathophysiology that are thought to occur early in disease progression. Synaptic pathology may be studied by examining protein biomarkers specific for different synaptic elements. We recently showed that the dendritic protein neurogranin (Ng), including the endogenous Ng peptide 48 ... More
Brain amyloid-beta fragment signatures in pathological ageing and Alzheimer's disease by hybrid immunoprecipitation mass spectrometry.
Authors:Portelius E, Lashley T, Westerlund A, Persson R, Fox NC, Blennow K, Revesz T, Zetterberg H
Journal:
PubMed ID:25591542
'Senile plaques in Alzheimer''s disease (AD) are composed of amyloid-ß (Aß), especially N-truncated forms including Aß4-42. These are thought to be neurotoxic. However, individuals may live for decades with biomarker evidence of cerebral ß-amyloidosis (positive amyloid PET imaging and/or low cerebrospinal fluid levels of the 42 amino acid form of ... More
Pyroglutamate amyloid ß (Aß) aggravates behavioral deficits in transgenic amyloid mouse model for Alzheimer disease.
Authors:Wittnam JL, Portelius E, Zetterberg H, Gustavsson MK, Schilling S, Koch B, Demuth HU, Blennow K, Wirths O, Bayer TA
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:22267726
'Pyroglutamate-modified Aß peptides at amino acid position three (Aß(pE3-42)) are gaining considerable attention as potential key players in the pathogenesis of Alzheimer disease (AD). Aß(pE3-42) is abundant in AD brain and has a high aggregation propensity, stability and cellular toxicity. The aim of the present work was to study the ... More
APP metabolism regulates tau proteostasis in human cerebral cortex neurons.
Authors:Moore S, Evans LD, Andersson T, Portelius E, Smith J, Dias TB, Saurat N, McGlade A, Kirwan P, Blennow K, Hardy J, Zetterberg H, Livesey FJ
Journal:
PubMed ID:25921538
'Accumulation of Aß peptide fragments of the APP protein and neurofibrillary tangles of the microtubule-associated protein tau are the cellular hallmarks of Alzheimer''s disease (AD). To investigate the relationship between APP metabolism and tau protein levels and phosphorylation, we studied human-stem-cell-derived forebrain neurons with genetic forms of AD, all of ... More