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引用和文献 (5)
Invitrogen™
Click-iT™ HPG Alexa Fluor™ 488蛋白合成检测试剂盒
Click-iT™ HPG Alexa Fluor™ 488 蛋白合成测定试剂盒提供了一种快速、灵敏、无毒的非放射性方法，采用荧光显微镜、高含量成像或流式细胞分析检测初生蛋白合成。试剂盒包含了解更多信息
| 货号 | 数量 |
|---|---|
| C10428 | 1 kit |
货号 C10428
价格（CNY)
7,671.00
飞享价
Ends: 31-Dec-2025
10,399.00共减 2,728.00 (26%)
Each
数量:
1 kit
价格（CNY)
7,671.00
飞享价
Ends: 31-Dec-2025
10,399.00共减 2,728.00 (26%)
Each
Click-iT™ HPG Alexa Fluor™ 488 蛋白合成测定试剂盒提供了一种快速、灵敏、无毒的非放射性方法，采用荧光显微镜、高含量成像或流式细胞分析检测初生蛋白合成。试剂盒包含 L-高炔丙基甘氨酸（HPG，蛋氨酸的氨基酸类似物，含有炔基）和 Alexa Fluor™ 488 叠氮化物。用 HPG 饲喂培养细胞，在活性蛋白合成过程中掺入蛋白中。添加 Alexa Fluor™ 488 叠氮化物致使绿色荧光叠氮化物与炔基发生化学选择性连接或“点击”反应，从而通过成像分析检测修饰蛋白。
•非放射性替代品 — 传统 35S-蛋氨酸的替代品
• 可观察大量蛋白动态 — 蛋白的荧光标记可以确定它们的定位，包括聚集情况
• 特异性 — 标记与检测标签之间的选择性、特异性反应
• 稳定性 — 产物含有不可逆的共价键
• 具有多重检测功能 — 可与 Click™-iT AHA（叠氮化氨基酸和炔烃染料）结合使用，检测时空差异
• 生物样品适用性 — 无论复杂程度如何，检测简单、灵敏度高且背景低
已成功地在 HeLa、A549 和 U-2 OS 细胞中用多种抑制蛋白合成的试剂（包括放线菌酮和茴香霉素）对 Click-iT™ HPG Alexa Fluor™ 488 蛋白合成测定试剂盒进行了测试。HeLa 细胞中蛋白酶体抑制剂（MG132 和 Bortezomib）和自噬阻滞剂（氯喹）的应用也体现了这些探针监测蛋白降解的适用性。
另外，Click-iT™ HPG Alexa Fluor™ 488 蛋白合成测定试剂盒与 Click™-iT AHA 和 Alexa Fluor™ 594 炔烃之间存在 Click-iT™ 化学差异，因此这些试剂可结合用于测定初生蛋白合成的空间或时间差异。
•非放射性替代品 — 传统 35S-蛋氨酸的替代品
• 可观察大量蛋白动态 — 蛋白的荧光标记可以确定它们的定位，包括聚集情况
• 特异性 — 标记与检测标签之间的选择性、特异性反应
• 稳定性 — 产物含有不可逆的共价键
• 具有多重检测功能 — 可与 Click™-iT AHA（叠氮化氨基酸和炔烃染料）结合使用，检测时空差异
• 生物样品适用性 — 无论复杂程度如何，检测简单、灵敏度高且背景低
已成功地在 HeLa、A549 和 U-2 OS 细胞中用多种抑制蛋白合成的试剂（包括放线菌酮和茴香霉素）对 Click-iT™ HPG Alexa Fluor™ 488 蛋白合成测定试剂盒进行了测试。HeLa 细胞中蛋白酶体抑制剂（MG132 和 Bortezomib）和自噬阻滞剂（氯喹）的应用也体现了这些探针监测蛋白降解的适用性。
另外，Click-iT™ HPG Alexa Fluor™ 488 蛋白合成测定试剂盒与 Click™-iT AHA 和 Alexa Fluor™ 594 炔烃之间存在 Click-iT™ 化学差异，因此这些试剂可结合用于测定初生蛋白合成的空间或时间差异。
仅供科研使用。不可用于诊断程序。
规格
检测方法荧光
染料类型蛋白（初生）
形式液体
环保功能危害更小
数量1 kit
颜色绿色
发射可见光
适用于（应用）蛋白合成测定试剂盒
适用于（设备）荧光显微镜, 荧光成像仪
产品线Alexa Fluor, Click-iT
产品类型蛋白合成测定试剂盒
Unit SizeEach
内容与储存
- 储存于 2°C 至 6°C
- 切勿冷冻
- 避免将材料长时间暴露于光下，可在光下做短时间操作。
引用和文献 (5)
引用和文献
Abstract
Selective identification of newly synthesized proteins in mammalian cells using bioorthogonal noncanonical amino acid tagging (BONCAT).
Journal:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
PubMed ID:16769897
In both normal and pathological states, cells respond rapidly to environmental cues by synthesizing new proteins. The selective identification of a newly synthesized proteome has been hindered by the basic fact that all proteins, new and old, share the same pool of amino acids and thus are chemically indistinguishable. We
In situ visualization and dynamics of newly synthesized proteins in rat hippocampal neurons.
Journal:Nature neuroscience
PubMed ID:20543841
Protein translation has been implicated in different forms of synaptic plasticity, but direct in situ visualization of new proteins is limited to one or two proteins at a time. Here we describe a metabolic labeling approach based on incorporation of noncanonical amino acids into proteins followed by chemoselective fluorescence tagging
Two-color labeling of temporally defined protein populations in mammalian cells.
Journal:Bioorganic & medicinal chemistry letters
PubMed ID:18774715
The proteome undergoes complex changes in response to disease, drug treatment, and normal cellular signaling processes. Characterization of such changes requires methods for time-resolved protein identification and imaging. Here, we describe the application of two reactive methionine (Met) analogues, azidohomoalanine (Aha) and homopropargylglycine (Hpg), to label two protein populations in
Fluorescence visualization of newly synthesized proteins in mammalian cells.
Journal:Angewandte Chemie (International ed. in English)
PubMed ID:17036290
Noncanonical amino acid tagging enables the selective fluorescent visualization of newly synthesized proteins in mammalian cells (see the picture). Susceptibility to tagging is determined by the spatial and temporal character of the protein synthesis, thus providing a complement to methods which identify relevant members of the proteome.
Spatial coupling of mTOR and autophagy augments secretory phenotypes.
Journal:Science (New York, N.Y.)
PubMed ID:21512002
Protein synthesis and autophagic degradation are regulated in an opposite manner by mammalian target of rapamycin (mTOR), whereas under certain conditions it would be beneficial if they occurred in unison to handle rapid protein turnover. We observed a distinct cellular compartment at the trans side of the Golgi apparatus, the