Alexa Fluor™ 647 羟胺
Alexa Fluor™ 647 羟胺
Invitrogen™

Alexa Fluor™ 647 羟胺

Alexa Fluor™ 647 羟胺是一种有用的细胞示踪剂,也是一种用于标记多糖或糖蛋白中醛或酮的有用的反应性染料。Alexa Fluor™ 647 是一种明亮的远红外荧光染料,其激发特性非常适合于633 nm 激光线了解更多信息
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A30632
又称 A-30632
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Alexa Fluor™ 647 羟胺是一种有用的细胞示踪剂,也是一种用于标记多糖或糖蛋白中醛或酮的有用的反应性染料。Alexa Fluor™ 647 是一种明亮的远红外荧光染料,其激发特性非常适合于633 nm 激光线。Alexa Fluor™ 647 染料用于成像和流式细胞分析中稳定信号的生成,具有水溶性和 pH 值不敏感性 (pH 4 - pH 10)。除反应性染料配方外,我们还提供可与多种抗体、肽、蛋白、示踪剂和扩增底物偶联并且针对细胞标记和检测进行优化的 Alexa Fluor™ 647 染料(了解更多信息)。

关于该 AlexaFluor™ 羟胺的详细信息:

•荧光基团标记:Alexa Fluor™ 647 染料
• 反应性基团:羟胺
• 反应性:醛或酮
• 偶联物的 Ex/Em:651/672 nm
• 消光系数:250,000 cm-1M-1
• 光谱相似染料:APC、Cy5
• 分子量:∼1,200

细胞示踪和示踪应用
Alexa Fluor™ 酰肼和羟胺是低分子量、膜不可透过、可用醛固定的细胞示踪剂,与由其他在光谱上类似的荧光基团形成的细胞示踪剂相比,具有更明亮的荧光和更强的光稳定性。它们可通过显微注射、从膜片移液管注入或通过我们的 Influx™ 胞饮细胞上样试剂所诱导的摄取进入细胞了解更多有关细胞追踪和示踪的信息

糖蛋白和多糖标记应用
Alexa Fluor™ 酰肼和羟胺是反应性分子,可用于向含有醛或酮的生物分子添加荧光标记。醛和酮可通过高碘酸盐介导的邻二醇氧化而引入多糖和糖蛋白中。半乳糖氧化酶也可用于将糖蛋白的末端半乳糖残基氧化为醛。

酰肼与羟胺
肼衍生物与酮和醛反应从而生成相对稳定的腙。羟胺衍生物(氨基氧基化合物)与醛和酮反应生成肟。肟的水解稳定性优于腙。使用硼氢化钠 (NaBH4) 可以还原腙和肟,以进一步提高键的稳定性。

了解有关蛋白和抗体标记的更多信息
我们可提供多种可供选择的 Molecular Probes ™ 抗体和蛋白标记试剂盒,以适应您的起始料和实验设置。参见我们的抗体标记试剂盒或使用我们的标记化学选择工具进行其他选择。欲了解有关我们标记试剂盒的更多信息,请参阅 Molecular Probes™ 手册中第 1.2 节—蛋白和核酸标记试剂盒

我们还’可为您定制偶联物
如果您’无法在我们的在线目录中找到’想要的产品,我们还’可为您定制抗体或蛋白偶联物。我们的定制偶联服务是高效和保密的,我们保证我们的工作质量。我们经过 ISO 9001:2000 认证。

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50-100 µg 用抗体偶联物纯化试剂盒 (A33088)
仅供科研使用。不可用于诊断程序。
规格
化学反应性羧酸、酮、醛
发射672 nm
激发651 nm
标签或染料Alexa Fluor™ 647
产品类型羟胺
数量1 mg
反应一部分胺、羟胺
运输条件室温
标签类型Alexa Fluor 染料
产品线Alexa Fluor
Unit SizeEach
内容与储存
储存在冰箱中 (-5 - -30°C) 并避光。

引用和文献 (4)

引用和文献
Abstract
New aldehyde tag sequences identified by screening formylglycine generating enzymes in vitro and in vivo.
Authors:Rush JS, Bertozzi CR,
Journal:J Am Chem Soc
PubMed ID:18722427
'Formylglycine generating enzyme (FGE) performs a critical posttranslational modification of type I sulfatases, converting cysteine within the motif CxPxR to the aldehyde-bearing residue formylglycine (FGly). This concise motif can be installed within heterologous proteins as a genetically encoded ' ... More
Site-specific chemical modification of recombinant proteins produced in mammalian cells by using the genetically encoded aldehyde tag.
Authors:Wu P, Shui W, Carlson BL, Hu N, Rabuka D, Lee J, Bertozzi CR,
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:19202059
'The properties of therapeutic proteins can be enhanced by chemical modification. Methods for site-specific protein conjugation are critical to such efforts. Here, we demonstrate that recombinant proteins expressed in mammalian cells can be site-specifically modified by using a genetically encoded aldehyde tag. We introduced the peptide sequence recognized by the ... More
Enzyme-catalyzed transfer of a ketone group from an S-adenosylmethionine analogue: a tool for the functional analysis of methyltransferases.
Authors:Lee BW, Sun HG, Zang T, Kim BJ, Alfaro JF, Zhou ZS,
Journal:J Am Chem Soc
PubMed ID:20196537
'S-adenosylmethionine (AdoMet or SAM)-dependent methyltransferases belong to a large and diverse family of group-transfer enzymes that perform vital biological functions on a host of substrates. Despite the progress in genomics, structural proteomics, and computational biology, functional annotation of methyltransferases remains a challenge. Herein, we report the synthesis and activity of ... More
Introducing genetically encoded aldehydes into proteins.
Authors:Carrico IS, Carlson BL, Bertozzi CR
Journal:Nat Chem Biol
PubMed ID:17450134
Methods for introducing bioorthogonal functionalities into proteins have become central to protein engineering efforts. Here we describe a method for the site-specific introduction of aldehyde groups into recombinant proteins using the 6-amino-acid consensus sequence recognized by the formylglycine-generating enzyme. This genetically encoded 'aldehyde tag' is no larger than a His(6) ... More