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蛋白质是在生命中维持细胞功能秩序的主要分子机制。由于蛋白质结构中蕴含着功能信息，因此准确解析蛋白质结构信息可为生理、药物和生物材料研究开发提供基础生物学信息。
冷冻电子显微镜（cryo-EM）是一种确定各种生物分子（包括蛋白质和蛋白质复合物）3D结构信息的成熟的蛋白质结构分析方法。直到最近，还必须在结晶后通过 X 射线晶体学才能完成蛋白质重建和可视化。这些蛋白质信息的获取存在多种限制：结晶非常耗时，而且通常只能用于单一纯化的蛋白（单体或二聚体）；此外，某些蛋白还无法结晶；最后，蛋白质结构只能在细胞环境之外测定，从而丢失了重要的环境信息。
Cryo-EM由单颗粒分析（SPA）、冷冻电子断层扫描（cryoET）和微电子衍射（MicroED）等多种应用组成，为蛋白质结构分析提供新的研究方式，彻底革新了蛋白质、蛋白质复合物及其动力学的研究方法。
- 单颗粒分析（SPA） - 以高通量和高分辨率对小型（<250kDa）和中型蛋白质（>250kDa）以及大型蛋白复合物进行成像和分析，以实现蛋白质结构分析。
- 冷冻断层扫描（cryoET） - 非常适合以中等分辨率分析细胞成分和组分。它为单颗粒分析测定蛋白质大分子结构提供了细胞环境。
- 微电子衍射（MicroED） - 适合测定蛋白晶体小于 750 nm 的蛋白质结构，而传统 X 射线晶体学无法分析这类独特的晶体。
在结合药物 Ro-15-4513 的纳米盘中对 GABA 受体膜蛋白的 3D 重建。显示的分辨率为 2.75 Å。蛋白质结构分析数据是用 Falcon 4 直接电子检测相机在 Krios Cryo-TEM 上收集的。图像承蒙剑桥 MRC-LMB 的 Simonas Masiulis、Radu Aricescu 和赛默飞世尔科技的 Evgenia Pechnikova、Abhay Kotecha 提供。
通过冷冻电子显微术 (MicroED) 生成的颗粒蛋白原聚体 (29 kDa) 结构，原子分辨率使蛋白质结构细节清晰可见。
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